viernes, 7 de mayo de 2010

Niveles de estructuración




Los niveles de estructuracion se clasifican en tres: arriba, el primario, compuesto por los aminoácidos; en el centro, el secundario, definido por las estructuras en alfa hélice, beta lámina y semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los aspectos volumétricos


Estos niveles corresponden a:
Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.



En la estructura primaria de las proteínas los aminoácidos se encuentran unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.




En la estructura secundaria de las proteínas la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la
hélice alfa y la beta lámina.



La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas mediante enlaces iónicos.


Estructura cuaternaria de las proteínas

En la estructura cuaternaria se deriva la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
bibliografia

proteina globular





Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.

Estructura globular y solubilidad
El término proteína globular es bastante antiguo (data probablemente del siglo XIX) y se ha convertido en algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y la existencia de un vocabulario descriptivo de motivos estructurales más elegante y descriptivo. La naturaleza globular de estas proteínas se puede determinar sin los medios de las técnicas modernas, utilizando solamente
ultracentrifugadoras o por técnicas de dispersión dinámica de la luz.
La
estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas hidrofóbicas) se agrupan en el interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas hidrofílicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molécula.
Diferentes papeles en el organismo
A diferencia de las proteínas fibrosas que solo desempeñan funciones estructurales, las proteínas globulares también pueden actuar como:
Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.
Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo sería la hormona insulina.
Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular
Almacenaje de
aminoácidos.
Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor medida que las fibrosas.
Ejemplos
Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la
hemoglobina, un miembro de la familia de las globulinas. Otras proteínas globulares son las inmunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), y las alfa, beta y gamma globulinas. Casi todas las enzimas con papeles importantes en el metabolismo son de forma globular, así como las proteínas implicadas en la transducción d señales en la célula.

bibliografia