Acidos Nucleicos

Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Friedrich Miescher, quien en el año 1869 aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína, nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico.

Existen dos tipos de ácidos nucleicos: ADN(ácido desoxirribonucleico) y ARN (ácido ribonucleico), que se diferencian:
por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN;
por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN;
en los organismos eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, mientras que la estructura del ARN es monocatenaria, aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr, y
en la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.

Bases nitrogenadas

Las bases nitrogenadas conocidas son:
adenina, presente en ADN y ARN
guanina, presente en ADN y ARN
citosina, presente en ADN y ARN
timina, exclusiva del ADN
uracilo, exclusiva del ARN.

El ADN es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. Esta doble cadena puede disponerse en forma lineal (ADN del núcleo de las células eucarióticas) o en forma circular (ADN de las células procarióticas, así como de las mitocondrias y cloroplastos eucarióticos).

El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina). Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN, aunque dicha característica es debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no existe limitación química para formar cadenas de ARN tan largas como de ADN

Niveles de estructuración

Los niveles de estructuracion se clasifican en tres: arriba, el primario, compuesto por los aminoácidos; en el centro, el secundario, definido por las estructuras en alfa hélice, beta lámina y semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los aspectos volumétricos

Estos niveles corresponden a:
Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.
Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.
Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.
Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria de las proteínas

En la estructura primaria de las proteínas los aminoácidos se encuentran unidos por enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

Estructura secundaria de las proteínas

En la estructura secundaria de las proteínas la cadena polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno un tipo de enlace no covalente.
Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

Estructura terciaria de las proteínas

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas mediante enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria de las proteínas

En la estructura cuaternaria se deriva la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.

bibliografia

http://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_de_las_prote%C3%ADnas

proteina globular

Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles.

Estructura globular y solubilidad
El término proteína globular es bastante antiguo (data probablemente del siglo XIX) y se ha convertido en algo arcaico dados los cientos de miles de proteínas y la existencia de un vocabulario descriptivo de motivos estructurales más elegante y descriptivo. La naturaleza globular de estas proteínas se puede determinar sin los medios de las técnicas modernas, utilizando solamente ultracentrifugadoras o por técnicas de dispersión dinámica de la luz.
La estructura terciaria de la proteína induce su esfericidad. Los grupos apolares (colas hidrofóbicas) se agrupan en el interior de la molécula, mientras que los polares (cabezas hidrofílicas) se disponen hacia el exterior, permitiendo la atracciones dipolo-dipolo con el disolvente, lo que explica la solubilidad de la molécula.
Diferentes papeles en el organismo
A diferencia de las proteínas fibrosas que solo desempeñan funciones estructurales, las proteínas globulares también pueden actuar como:
Enzimas, catalizando reacciones orgánicas que tienen lugar en el organismo en condiciones normales y con gran especificidad. Por ejemplo, las esterasa desempeñan este papel.
Mensajeros, transmitiendo mensajes para regular los procesos biológicos. Un ejemplo sería la hormona insulina.
Transportadores de otras moléculas a través de la membrana celular
Almacenaje de aminoácidos.
Las funciones reguladoras también son llevadas a cabo por las proteínas globulares en mayor medida que las fibrosas.
Ejemplos
Entre las proteínas globulares más conocidas tenemos la hemoglobina, un miembro de la familia de las globulinas. Otras proteínas globulares son las inmunoglobulinas (IgA, IgD, IgE, IgG e IgM), y las alfa, beta y gamma globulinas. Casi todas las enzimas con papeles importantes en el metabolismo son de forma globular, así como las proteínas implicadas en la transducción d señales en la célula.

bibliografia

http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna_globular

Aminoácidos

Un aminoácido indica una molécula orgánica amino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteinas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptidico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono siguinte del grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones (bases nitrogenadas en grupos de tres) específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos.

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos pero las tres siguientes son las mas comunes.

Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.
Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).
Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico (Glu, E).
Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares.

Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para obtenerlos se los llama

esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:

Valina (Val)
Leucina (Leu)
Treonina (Thr)
Lisina (Lys)
Triptófano (Trp)
Histidina (His)
Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile)
Arginina (Arg)
Metionina (Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:

Alanina (Ala)
Prolina (Pro)
Glicina (Gly)
Serina (Ser)
Cisteína (Cys)
Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)
Tirosina (Tyr)
Ácido aspártico (Asp)
Ácido glutámico (Glu)

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.
Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la

Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).

Estereoisomería

La isomería es una propiedad de compuesto químicos con igual fórmula química, es decir de igual cantidad átomos que conforman su molécula, presentan estructuras moleculares distintas y, por estructuras iguales, diferentes propiedades. Dichos compuestos reciben la denominación de isómeros. Los isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural y, por tanto, diferentes propiedades. Por ejemplo, el alcohol etílico o etanol y el éter dimetílico son isómeros cuya fórmula molecular es C₂H₆O.

Isomería geométrica o cis-trans

Artículo principal: Isomería cis-trans

Formas cis y trans en compuestos con doble enlace C=C, o con doble enlace N=N

Se produce cuando hay dos carbonos unidos con doble enlace que tienen las otras valencias con los mismos sustituyentes (2 pares) o con dos iguales y uno distinto.

No se presenta isomería geométrica ligada a los enlaces triples o sencillos.

A las dos posibilidades se las denomina:

• forma cis (o forma Z), con los dos sustituyentes más voluminosos del mismo lado, y
• forma trans (o forma E), con los dos sustituyentes más voluminosos en posiciones opuestas.

No se pueden interconvertir entre sí estas dos formas de un modo espontáneo, pues el doble enlace impide la rotación, aunque sí pueden convertirse a veces, en reacciones catalizadas.

Isómeros del But-2-eno	Ácido maleico (Cis) y ácido fumárico (trans)	Formas trans (E) y cis (Z) del 1,2-dibromoeteno.

La isomería geométrica también se presenta en compuestos con doble enlace N=N, o en compuestos cíclicos en los que también se impide la rotación en torno a un eje.

1,2-dimetilciclopentano (formas cis y trans)	cis-1,2-diclorociclohexano	trans-1,2-diclorociclohexano	Formas cis y trans del difluorodiazeno

Isomería óptica o Enantiomería

Artículo principal: Enantiómero

Dos enantiómeros de un aminoácido genérico

Cuando un compuesto tiene al menos un átomo de cabono asimétrico o quiral, es decir, un átomo de carbono con cuatro sustituyentes diferentes, pueden formarse dos variedades distintas llamadas esteroisómeros ópticos.

Los isómeros ópticos no se pueden superponer y uno es como la imagen especular del otro, como ocurre con las manos derecha e izquierda. Presentan las mismas propiedades físicas y químicas pero se diferencian en que desvían el plano de la luz polaridad en diferente dirección: uno hacia la derecha (en orientación con las manecillas del reloj) y se representa con la letra (D) o el signo (+)(isómero dextrógiro o forma dextro) y otro a la izquierda (en orientación contraria con las manecillas del reloj)y se representa con la letra (L) o el signo (-)(isómero levógiro o forma levo).

bibliografía

http://es.wikipedia.org/wiki/Isomer%C3%ADa